Gram-negative bakterier (Molecular Biology)




Celleveggen av gramnegative bakterier , for eksempel Escherichia coli-Proteobacteria og Pseudomonasfluorescens, som utgjøres av en ytre membran, som omgir periplasmaet, og den cytoplasmiske eller indre membran, som avgrenser protoplastene. I elektronmikroskop bilder av tynne deler, de to membraner har lignende aspekter. Mellomrommet mellom den ytre og den cytoplasmiske membran, periplasmaet, inneholder løselige proteiner (enzymer og komponenter av transport maskineri) og murein sacculus. Sistnevnte er et enkelt lag av peptidoglykan nettverk. Peptidoglykan er en celleveggkomponent karakteristisk for nesten alle eubakterier (bakterier), men ikke fra archaebacteria (Archaea), og er representert skjematisk i fig. 1. Dens hovedfunksjon er å bevare den form og integritet av cellen og for å motstå det osmotiske trykk av protoplastene. Peptidoglykan består av lange lineære kjeder knyttet glykan med korte peptid-broer. Den kjemiske struktur og sekvensene av aminosukkere og aminosyrer av peptiddelen er konservert i de fleste Gram-negative bakterier, men kan variere i bestemte arter, spesielt i grampositive bakterier.

Figur 1. Oppbygging av Escherichia coli peptidoglykan. N-acetylglukosamin (GlcNAc) og N-acetylmuraminsyren (MurNAc) er forbundet i vekslende rekkefølge ved b-1,4-glykosidbindinger som utgjør polysakkarid-kjeder som er tverrbundet med peptider bestående av L- og D-alanin, D-glutaminsyre og m -diaminopimelic syre (mA 02:00). murein hydro spalte spesifikke bindinger: muraminidase; Y B-N-acetylglukosaminidase; D, D-karboksypepti;



D, D-karboksypepti;

D, D- endopeptidase;

L, D-karboksypepti; > N-acetyl-L-alanine amidase; etter J-V Höltje og EI Tuomanen (1991) J. Microbiol januar. 137: 441-454

Den disakkarid-peptid monomer syntetiseres i cytoplasma som en UDP-aktivert form og hvordan du overfører N-acetyl (GlcNAc) b-1,4-N acetylmuraminsyren (MurNAc) -pentapeptide-pyrophosphoryl-undecaprenol gjennom cytoplasmamembranen. På en nøye kontrollert prosess, blir forløperen innsatt i murein sacculus ved transglykosylering i glykankjeden og påfølgende tverrbinding transpeptidation mellom andre D-alanin-rest av en underenhet, og de resterende meso-L-diaminopimelyl av en annen underenhet, med frigjøring av det -terminale alanin (se fig. 1 og penicillin-bindende protein). Utvidelse av murein sacculus er resultatet av en velregulert balanse mellom lytisk og syntetiske enzymatiske reaksjoner (4). Oppsigelse av sukker tråder av dannelsen av en rest av syre 1,6-anhydro-N-acetylmuramin er koplet defosforylering av undecaprenyl-P-P til undecaprenyl-P, som sykler tilbake til cytoplasma.

Den ytre membran er anordnet asymmetrisk . Papiret innsatsen er laget av fosfolipider, slik som i den cytoplasmiske membran. Den viktigste komponenten i den ytre paknings er lipopolysakkarid (LPS), et glykolipid forankret i den ytre membran av lipid A. Lipid A er konservativ del LPS i det minste i Enterobacteriaceae, slik som Salmonella, Shigella, Escherichia, Enterobacter, Klebsiella, etc. og er ansvarlig for det fysiologiske effektene av LPS i den infiserte vertscellen (endotoksin). Strukturen av Lipid A er vist i Fig. 2 (b). Lipid A er koblet til LPS kjernen, som er et avstandsstykke for utsiden og LPS variabel, bestemt polysakkarid O. Den sistnevnte er den primære antigen determinant av Gram-negative bakterier; den består av lange kjeder av repeterende oligosakkaridenheter (Fig. 2a). Den lipofile karakter av den ytre membranen er antagelig ansvarlig for utelukkelse av de forbindelser som skader cellene, slik som magegallesalter. I mange bakterier, LPS fungerer som en reseptor for bakteriofager, f.eks fagen T4. De kjerne-lipid A og O-antigen subenheter er syntetiseres som forløpere aktiveres i cytoplasma til den cytoplasmiske membranen og eksporteres, angrep bactoprenol pyrofosfat, periplasma og den ytre membran (5).



Legg igjen en kommentar